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Text File  |  1996-02-27  |  3KB  |  46 lines
  1.        Document 0166
  2.  DOCN  M9630166
  3.  TI    High-affinity interaction of human immunodeficiency virus type-1 reverse
  4.        transcriptase with partially complementary primers.
  5.  DT    9603
  6.  AU    Zakharova OD; Tarrago-Litvak L; Maksakova G; Andreola ML; Dufour E;
  7.        Litvak S; Nevinsky GA; Novosibirsk Institute of Bioorganic Chemistry,
  8.        Siberian Division; of the Russian Academy of Sciences, Russia.
  9.  SO    Eur J Biochem. 1995 Nov 1;233(3):856-63. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/96085150
  11.  AB    The comparison of Km and Vmax values for various primers in the reaction
  12.        of polymerization catalyzed by the human immunodeficiency virus type-1
  13.        (HIV-1) reverse transcriptase was carried out. The primers were: (a)
  14.        complementary to the template, (b) partially complementary with
  15.        mismatched nucleotides at different positions from the 3' end or (c)
  16.        non-complementary. Non-complementary primers were not elongated by HIV-1
  17.        reverse transcriptase. However, if they contained only one residue
  18.        complementary to the template or an abasic unit at the 3' end, they
  19.        could serve as primers. The most effective discrimination between
  20.        matched and mismatched primers, due to a decrease in the affinity and
  21.        Vmax, was found in the case of oligonucleotides containing
  22.        non-complementary bases at the second or third position from the 3' end
  23.        of the primer. The efficiency of discrimination by HIV-1 reverse
  24.        transcriptase between matched and mismatched base-paired primers was
  25.        about 1-1.5 orders of magnitude lower than that of procaryotic,
  26.        eucaryotic and archaebacterial DNA polymerases and avian myeloblastosis
  27.        virus reverse transcriptase. Oligonucleotides such as (dT)4(dCdG)k(dT)4
  28.        showed higher affinity for the enzyme than (dT)4 or (dT)8 primers. These
  29.        data suggest that HIV-1 reverse transcriptase, in contrast to
  30.        procaryotic, eucaryotic and archaebacterial DNA polymerases, forms
  31.        additional contacts with the 5'-end region of the non-complementary
  32.        primer. In addition, using tRNA(3Lys), the natural primer of HIV-1, it
  33.        was shown that the p66 subunit of reverse transcriptase can be
  34.        crosslinked, in the presence of a platinum derivative, to the 5' end of
  35.        tRNA. Thus, besides the normal binding site for the 3' end of tRNA,
  36.        which is crucial for the initiation of cDNA synthesis, the 5' end of the
  37.        tRNA also interacts with a specific site on the enzyme.
  38.  DE    DNA, Complementary  Human  HIV-1/*ENZYMOLOGY  Kinetics
  39.        Oligonucleotides/GENETICS/*METABOLISM  RNA-Directed DNA
  40.        Polymerase/GENETICS/*METABOLISM  Support, Non-U.S. Gov't  JOURNAL
  41.        ARTICLE
  42.  
  43.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  44.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  45.  
  46.